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1、下列三种符号各代表那种氨基酸：Leu、Ile、Val，阐明其代谢特点。 wX ,h< \7
Leu是亮氨酸、Ile是异亮氨酸、Val是缬氨酸 a:A n=NA
它们是支链氨基酸，为必需氨基酸。这三种氨基酸分解代谢的开始阶段基本相同，即首先经转氛基作用，生成各自相应的α-酮酸，其后分别进行代谢，经过若干步骤，缬氨酸分解产生琥珀酸单酰辅酶A;亮氮酸产生乙酰辅酶A及乙酰乙酰辅酶A;异亮氨酸产生乙酰辅酶A及琥珀酸单酰辅酶A。所以，这三种氨基酸分别是生糖氨基酸、生酮氨基酸及生糖兼生酮氨基酸。支链氨基酸的分解代谢主要在骨骼肌中进行。 t05_Px!mW
2、肝脏在动物代谢中的作用。 Hle\ON
⑴肝在糖代谢中的作用:肝的糖代谢不仅为自身的生理活动提供能量，还为其他器官的能量需要提供葡萄糖。Ⅲ带葡萄糖激酶和丙酮酸激酶活性较高，是糖酵解的主要区域;I带磷酸烯醇式丙酮酸激酶、果糖1,6-二磷酸酶和葡萄糖-6-磷酸酶的活性较高，是糖异生的主要区域。 vQ 4}WtvA
肝通过糖原的合成与分解、糖的异生作用来维持血糖浓度的稳定，保障全身各组织，尤其是大脑和红细胞的能量供应。在饱食时，除少量葡萄糖氧化分解外，大多数被合成为糖原贮存起来。空腹时，糖原分解释放出葡萄糖进入血液，供中枢神经系统和红细胞等利用。饥饿状态下，糖异生作用加强，这是肝供应血糖的主要途径。 `mzb(b E
⑵肝在脂类代谢中的作用：肝在脂类的消化、吸收、合成、分解与运箱过程中均具有重要作用。肝可利用胆固醉转化为胆汁酸，然后分泌进入肠道而促进脂肪。类脂的消化吸收，肝损害和胆管阻塞时，可出现脂类的消化、吸收不良，产生厌油腻和脂肪泻等症状。 r}
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肝内脂酸的代谢途径有二:内质网中的酯化作用和线粒体内的氧化作用。肝合成甘油三酯、磷脂和胆固醉，并以VLDL的形式分泌入血，供其他组织器官摄取与利用。在肝中线粒体、脂酸主要进行β-氧化产生的乙酰CoA而合成酮体，然后进入血液中供其他组织利用。 ^ Hg/P8q
肝还是降解HKL的主要器官。HKL和其中所含的载脂蛋白C-Ⅱ.由肝内合成。它是许多组织毛细血管内皮细胞脂蛋白脂肪酶的激活剂，促进HKL的降解。肝合成与分泌的LCAT将血浆中大部分胆固醇酯化，以利运输。肝还将胆固醇转化为胆汁酸盐，这是胆固醇的重要代谢途径。 \Pbv N
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⑶肝在蛋白质代谢中的作用：除γ-球蛋白外，几乎所有的血浆蛋白质由肝合成，如清(白)蛋白、凝血酶原、纤维蛋白原以及多种载脂蛋白和血浆部分球蛋白。在血浆中，含量最多的是清蛋白，约占全身总量的1/20，血浆清蛋白除了是许多物质(如游离脂酸、胆红素等)的载体外，在维持血浆胶体渗透压方面起重要作用。在肝功能严重受损时，由于清蛋白的合成减 thuRNYv <
少，血浆清蛋白浓度降低，可致A/G比值下降，甚至发生倒置。 IU|kNBo
肝也是清除血浆蛋白质(清蛋白除外)的重要器官。含有糖墓的血浆蛋白质在肝细胞膜唾液酸酶催化下脱去其糖基末端的唾液酸，并被肝细胞膜上特异的受体—肝糖结合蛋白所识别，经胞吞作用进人肝细胞。这种特异性受体每清除1个无唾液酸糖蛋白分子仅需16分钟。 ~wOTjz
胎肝可合成一种与血浆清蛋白分子量相似的甲胎蛋白，胎儿出生后其合成受到抑制，正常人血浆中很难检出。肝癌时，癌细胞中甲胎蛋白基因失去阻遏，血浆中可能再次检出此种蛋白质，对肝癌的诊断有一定意义。 1AF%-<`?s
肝对除支链氨基酸(亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸)以外的所有氨基酸均有很强的代谢作 $2KK:{VX
用。肝中转氨基、脱氨基、脱硫、脱羧基、转甲基等均很活跃。肝是芳香族氨基酸和芳香胺类的清除器官。肝功能严重病变时,这些物质不能得到清除，在大脑中可取代正常的神经递质，引起神经活动的紊乱。 bKMWWJf*'
氨是氨基酸代谢的里要产物。氨是毒性较大的物质,如果血氨增多,可导致氨中毒。肝是清除血氨的主要器官。氨在肝中主要通过鸟氨酸循环合成尿素，然后通过肾随尿排出体外。严重肝病患者，肝合成尿素的能力下降，血氨过高可引起神经系统症状。 o)&" Rf
⑷肝在维生素代谢中的作用;肝在吸收、储存、运输及代谢维生素方面起重要作用。肝是人体内含维生素A、K、B1、B2、B6、B12、泛酸和叶酸最多的器官。肝是维生素A、E、K和B12:的主要储存场所。血浆中的维生素A与视黄醇结合蛋白、前清蛋白以1:1:1结合而运输。视黄醇结合蛋白由肝合成。肝细胞疾病、锌缺乏和蛋白质营养障碍等时均可使该结合蛋白合成减少，造成血浆中维生素A水平降低。 q\R q!7
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肝几乎不储存维生素D，但具有将维生素D转化为25-经维生素D和合成维生素D sw
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结合蛋白的能力。血浆中85%的维生素D代谢物是与维生素D结合蛋白相结合运输 %X>FVlP m
的。肝疾病时，该结合蛋白合成减少，可造成血浆总维生素D代谢物水平降低。 D9BQID$R
多种维生素在肝中转变为辅酶的组成成分。肝将维生素PP转变为辅酶I(NAD+)和 d v~pddOs
辅酶B(NADP+)的组成成分，将泛酸转变为辅酶A的组成成分，将维生素B1焦磷酸化 l 4vTU=
等。肝细胞还将胡萝卜素转变为维生素A。维生素K是肝合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ N}b^fTq
不可缺少的物质。肝所分泌的胆汁酸盐有利于脂溶性维生素的吸收。 uvnI>gv
⑸肝在激素代谢中的作用：多种激素在发挥其调节作用后，主要在肝中转化、降解或失去活性，这一过程称为激素的灭活。水溶性激素与肝细胞膜上的特异受体结合发挥其信使传递作用，并可通过肝细胞的内吞作用进入肝细胞。一些类固醇激素可在肝内与葡萄糖醛酸或活性硫酸等结合，丧失其活性。肝病严重时，由于激家的灭活功能降低，体内的雌激素、醛固酮、抗利尿激素等水平升高，可出现男性乳房女性化、蜘蛛痣、肝掌(雌激素对小血管的扩张作用)以及水、钠滁留等现象。 W;zpt|kAH
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3、乙酰辅酶A的代谢途径。 2.-o@im0
乙酰辅酶A是人体内重要的化学物质。首先，它是丙酮酸氧化脱羧，脂肪酸的β-氧化的产物。当丙酮酸激进入线粒体的基质后，它会被丙酮酸脱氢酶复合体转化为乙酰辅酶A，因为在此过程中，丙酮酸会被氧化（氢原子转移到NADH+）及其羧基会以二氧化碳的形式离开，故此过程被称为丙酮酸氧化脱羧。同时，它是脂肪酸合成，胆固醇合成和酮体生成的碳来源。三大营养物质的彻底氧化殊途同归，都会生成乙酰辅酶A以进入三羧酸循环。 ?59'dGnz_
四个来源四个去路 S2K#[mDG
来源 去路 sI,W% I':d
葡萄糖 三羧酸循环 _?`&JF ?*
甘油脂肪酸 合成胆固醇、脂肪 6e&$l-
氨基酸 乙酰辅酶A酮体（肝内） 2&he($HIzg
酮体（肝外） 参与肝脏的生物转化 ;3"@g]
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4、举例说明核酸和蛋白质的相互作用。 s5D :
【转录水平】 y$ b]7O
转录：大肠杆菌RNA聚合酶碱性基团与DNA的静电作用，结合DNA催化磷酸二酯键形成。 \X|sU:g
(1)起始位点的识别：RNA聚合酶与启动子DNA双链相互作用并与之相结合的过程。核心酶(α2ββ’)结合DNA链是非特异的；不同的σ亚基识别不同的启动子序列，结合核心酶后，使RNA聚合酶对于启动子的结合特异性大大增加。 Eectxyr?;N
(2)RNA链的延伸：亚基脱落，RNA–pol聚合酶核心酶变构，与模板结合松弛，沿着DNA模板前移；在核心酶作用下，NTP不断聚合，RNA链不断延长。转录延伸过程发生错误时，RNA聚合酶会停止下来，然后往后退一小段，切除有错误的部分，然后继续转录延伸。 BRS#Fl:
(3)转录终止：依赖因子的终止因子：六聚体蛋白、水解各种核甘三磷酸促使新生RNA链从三元转录复合物中解离出来，从而终止转录。 5~'IKcW<
【翻译水平】 mchJmZ{A
(1)mRNA的细胞定位：mRNA在细胞质中的不均一性：决定：3’-UTR中的信息，可能涉及蛋白质的参与； V'DA[{\*
(2)翻译的负调控：翻译阻抑蛋白(translationalrepressor)与mRNA的5’-UTR和3’-UTR中的特定序列相识别、相互作用，并抑制翻译水平。 Gl}Qxv
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5、蛋白质的二级结构。 T{+Z(L
蛋白质的二级结构：蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质的二级结构主要包括：α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。 c>:R3^\lwx
⑴α-螺旋：①多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，即所谓右手螺旋； NZ0O,} m
②氨基酸侧链伸向螺旋外侧； m
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③每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的碳基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平衡。肽链中的全部肽键都可形成氢键，以此类推，肽链中的全部肽键都形成氢键，以稳固α-螺旋结构； !C4!LZ0A
④每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm，所以每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm。 %McE` 155
⑵β-折叠：①多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构； V)(R]BK{
②氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方； =O).Lx2J
③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构通过链间碳基氧和亚氮基氢形成氢键，从而稳固β-折叠结构； <{5EdX
④肽链有顺式和反式平行两种。 O m;&_!i
⑶β-转角：。①常发生于肽链进行180。回折时的转角上； $D'- k]E[H
②通常由4个氨基酸残基组成，其中第一个残基的碳基氧(O)与第四个残基的亚氨基氢(H)可形成氢键。 ;!!n{l$r'
⑷无规卷曲：用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。 hrG M|_BE
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6、DNA的半保留复制如何用试验证明。 5,-U.B}
1958年，M.Messelson和F.W.Stahl用实验证实半保留复制。细菌可利用NHqCl作氮源合成 %w7u]-tR
DNA。把细菌放在含'SNIA,CI的培养液中培养若干代，分离出的是含}sN的“重”DNA> #|&Sc_#4)
因其密度较高，用密度梯度离心法(densitygradientcentrifugation),15N-DNA形成的致 }G4 z tiuG
密带位于普通‘4N-DNA形成的致密带下方。 C C BfK p
把含‘5N-DNA的细菌放回含普通的NH4Cl培养液中培养。细菌在营养条件充足时， ia\eLzj
24分钟就可以生长成新一代。提取子一代的DNA再作密度梯度离心分析，发现其致密带 9l,a^@Y:
介于重带与普通带之间。看不到有单独的重带或普通DNA带(图10-2)o +t5U. No
实验结果说明:子一代DNA双链中一股是15N单链，而另一股是mN单链，前者是从 'u4<BQVV[
亲代接受和保留下来的，后者则是完全新合成的。亲代双链复制出子代双链的DNA，有 %LV m3e9
三种可能情况，即全保留式、半保留式或混合式的复制.(图10-3)oM.Messelson和 =
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F.W.Stahl的实验，支持半保留复制的设想。其他两种的复制形式，都被实验的结果否 &e 6CJ
定了。 1N7Kv4,
7、密码子和反密码子的区别。 mEw ~yOW]M
[思路分析] UfN&v >8f
基因遗传信息、密码子、反密码子的区别 d&ex5CU5
1、位置不同。遗传信息位于DNA分子的基因上，密码子位于mRNA上，反密码子位于tRNA上。这里要注意的是，DNA分子上并不是所有片断都代表着遗传信息，非基因上的脱氧核苷酸的排列不含遗传信息。 > ;/l)qk,
2、作用不同。遗传信息决定着mRNA上密码子的排序，密码子决定着氨基酸的种类，tRNA上的反密码子则保证了tRNA准确的运载相应的氨基酸。 j@YU|-\qh
3、不同的生物个体具有不同的基因遗传信息，合成不同的mRNA，但共用一套密码子与反密码子，因此密码子、反密码子和tRNA的种类是相同的。 ~//fN}~R
[解题过程] $5Xh,DOg
密码子和反密码子的区别： Y.g59X!Ub2
1、位置不同。密码子位于mRNA上，反密码子位于tRNA上。 :<}=e@/~|
2、作用不同。密码子决定着氨基酸的种类，tRNA上的反密码子则保证了tRNA准确的运载相应的氨基酸。 UK<Nj<-'t
8、复制叉的结构。 0g0i4IV
原核生物DNA的复制从单一起点开始，双螺旋结构被打开，分开的两股单链分别作为新DNA合成的模板，DNA合成从起点开始向两个方向进行，与单一起点相连的局部结构形状呈“Y”型，称复制叉结构。
